A livello biomolecolare, le proteine, in presenza di elevate concentrazioni di glucosio, sviluppano una reazione di Maillard, formando legami covalenti con zuccheri liberi. Questo processo porta alla formazione di prodotti glicati precoci, tra cui basi di Schiff e prodotti di Amadori come l’HbA1c. Nel tempo, si formano prodotti avanzati della glicazione (AGE), che, in presenza di specie reattive dell’ossigeno, si legano ai recettori RAGE sulla membrana cellulare, causando stress ossidativo e promuovendo l’infiammazione.
La carnosina, un dipeptide naturale composto da β-alanina e L-istidina, agisce come antiossidante e anti-glicante, contrastando la perossidazione lipidica. Studi dimostrano che la carnosina può ritardare l’invecchiamento dei fibroblasti umani, inibire modifiche patologiche delle proteine e interferire con la glicazione di aldeidi e chetoni a basso peso molecolare. La sua somiglianza a siti proteici preferenziali per la glicazione le permette di fungere da substrato per molti agenti glicanti, preservando le proteine endogene. Inoltre, protegge le cellule dagli effetti dannosi di acetaldeide e malondialdeide.
La carnosina stimola la vimentina, una proteina strutturale che conferisce forza e stabilità ai fibroblasti e alle cellule endoteliali, migliorando l’integrità del tessuto connettivo. La sua azione antiglicante e antiossidante contribuisce a proteggere le cellule e può migliorare la guarigione delle ferite post-chirurgiche. La carnosina può rappresentare un approccio nutraceutico efficace nella modulazione dei fenomeni di glicazione, promuovendo anche la longevità cellulare.
Mariuccia Bucci, Dipartimento di NutriDermatologia ISPLAD - International-Italian Society of Plastic, Regenerative and Oncology Dermatology, Milano
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Modulazione dei fenomeni di glicazione: la carnosina
La glicazione, una reazione chimica tra il glucosio e le proteine nel sangue, porta alla formazione di “glicoproteine deformate”, causando danni significativi. Studi indicano che la glicazione altera la funzione dei fibroblasti.

